Metode for utvinning
På 1950- og 1960-tallet hentet mange land i verden, inkludert Kina, hovedsakelig peptider fra dyreorganer.For eksempel forberedes tymosin-injeksjon ved å slakte en nyfødt kalv, fjerne thymus, og deretter bruke oscillerende separasjonsbioteknologi for å skille peptider fra kalvethymus.Dette tymosinet er mye brukt for å regulere og forbedre cellulær immunfunksjon hos mennesker.
Naturlige bioaktive peptider er vidt distribuert.Det er rikelig med bioaktive peptider i dyr, planter og marine organismer i naturen, som spiller en rekke fysiologiske funksjoner og opprettholder normale livsaktiviteter.Disse naturlige bioaktive peptidene inkluderer sekundære metabolitter av organismer som antibiotika og hormoner, samt bioaktive peptider som finnes i ulike vevssystemer.
For tiden har mange bioaktive peptider blitt isolert fra mennesker, dyr, planter, mikrobielle og marine organismer.Imidlertid finnes bioaktive peptider generelt i lave mengder i organismer, og de nåværende teknikkene for å isolere og rense bioaktive peptider fra naturlige organismer er ikke perfekte, med høye kostnader og lav bioaktivitet.
De vanligste metodene for peptidekstraksjon og -separasjon inkluderer utsalting, ultrafiltrering, gelfiltrering, isoelektrisk punktutfelling, ionebytterkromatografi, affinitetskromatografi, adsorpsjonskromatografi, gelelektroforese, etc. Dens største ulempe er kompleksiteten ved drift og høye kostnader.
Syre-base metode
Syre- og alkalihydrolyse brukes mest i eksperimentelle institusjoner, men brukes sjelden i produksjonspraksis.I prosessen med alkalisk hydrolyse av proteiner blir de fleste aminosyrer som serin og treonin ødelagt, racemisering skjer og et stort antall næringsstoffer går tapt.Derfor brukes denne metoden sjelden i produksjonen.Syrehydrolyse av proteiner forårsaker ikke racemisering av aminosyrer, hydrolyse er rask og reaksjonen er fullstendig.Ulempene er imidlertid kompleks teknologi, vanskelig kontroll og alvorlig miljøforurensning.Molekylvektfordelingen til peptider er ujevn og ustabil, og deres fysiologiske funksjoner er vanskelige å bestemme.
Enzymatisk hydrolyse
De fleste bioaktive peptider finnes i lange kjeder av proteiner i en inaktiv tilstand.Når det hydrolyseres av en spesifikk protease, frigjøres deres aktive peptid fra aminosekvensen til proteinet.Enzymatisk utvinning av bioaktive peptider fra dyr, planter og marine organismer har vært et forskningsfokus de siste tiårene.
Enzymatisk hydrolyse av bioaktive peptider er valg av passende proteaser, ved å bruke proteiner som substrater og hydrolysere proteiner for å oppnå et stort antall bioaktive peptider med ulike fysiologiske funksjoner.I produksjonsprosessen er temperatur, PH-verdi, enzymkonsentrasjon, substratkonsentrasjon og andre faktorer nært knyttet til den enzymatiske hydrolyseeffekten av små peptider, og nøkkelen er valg av enzym.På grunn av de forskjellige enzymene som brukes til enzymatisk hydrolyse, valg og formulering av enzymer og forskjellige proteinkilder, varierer de resulterende peptidene sterkt i masse, molekylvektsfordeling og aminosyresammensetning.Man velger vanligvis animalske proteaser, som pepsin og trypsin, og planteproteaser, som bromelain og papain.Med utviklingen av vitenskap og teknologi og den kontinuerlige innovasjonen av biologisk enzymteknologi, vil flere og flere enzymer bli oppdaget og brukt.Enzymatisk hydrolyse har blitt mye brukt i fremstillingen av bioaktive peptider på grunn av sin modne teknologi og lave investeringer.
Innleggstid: 30. mai 2023