Disse antimikrobielle peptidene ble opprinnelig avledet fra forsvarssystemene til insekter, pattedyr, amfibier, etc., og de inkluderer hovedsakelig fire kategorier:
1. cecropin var opprinnelig til stede i immunlymfen til Cecropiamot, som hovedsakelig finnes i andre insekter, og lignende bakteriedrepende peptider finnes også i grisetarmen.De er typisk karakterisert ved en sterkt alkalisk N-terminal region etterfulgt av et langt hydrofobt fragment.
2. Xenopus antimikrobielle peptider (magainin) er avledet fra musklene og magen til frosker.Strukturen til xenopus antimikrobielle peptider ble også funnet å være spiralformet, spesielt i hydrofobe miljøer.Konfigurasjonen av xenopus-antipeptider i lipidlag ble studert ved N-merket fastfase-NMR.Basert på det kjemiske skiftet av acylaminresonans, var heliksene til xenopus-antipeptider parallelle dobbeltlagsoverflater, og de kunne konvergere for å danne et 13 mm bur med en periodisk spiralstruktur på 30 mm.
3. defensin Forsvarspeptider er avledet fra humane polykaryote nøytrofile kaninpolymakrofager med komplette kjernefysiske lobuler og tarmceller fra dyr.En gruppe antimikrobielle peptider som ligner pattedyrforsvarspeptider ble ekstrahert fra insekter, kalt "insektsforsvarspeptider".I motsetning til pattedyrforsvarspeptider, er insektforsvarspeptider kun aktive mot grampositive bakterier.Selv insektforsvarspeptider inneholder seks Cys-rester, men metoden for disulfidbinding til hverandre er forskjellig.Den intramolekylære disulfidbrobindingsmåten til antibakterielle peptider ekstrahert fra Drosophila melanogast var lik den for planteforsvarspeptider.Under krystallforhold presenteres forsvarspeptider som dimerer.
4.Tachyplesin er avledet fra hesteskokrabber, kalt hesteskokrabbe.Konfigurasjonsstudier viser at den bruker en antiparallell B-foldingskonfigurasjon (3-8 posisjoner, 11-16 posisjoner), derβ-vinkel er koblet til hverandre (8-11 posisjoner), og to disulfidbindinger genereres mellom 7 og 12 posisjoner, og mellom 3 og 16 posisjoner.I denne strukturen er den hydrofobe aminosyren plassert på den ene siden av planet, og de seks kationiske restene vises på halen av molekylet, så strukturen er også biofil.
Det følger at nesten alle antimikrobielle peptider er kationiske i naturen, selv om de varierer i lengde og høyde;I den høye enden, enten i form av alfa-helikal ellerβ-folding, bitropisk struktur er fellestrekket.
Innleggstid: 20. april 2023